Actividades de amilasa, maltasa y sacarasa en hepatopáncreas del cangrejo eurihalino Neohelice granulata (Decapoda: Brachyura: Varunidae): caracterización parcial y respuesta a baja salinidad ambiental
DOI:
https://doi.org/10.3989/scimar.2011.75n3517Palabras clave:
cangrejos eurihalinos, amilasa, maltasa, sacarasa, hepatopáncreas, hiperregulaciónResumen
El conocimiento sobre las características digestivas a nivel bioquímico en cangrejos eurihalinos es aún escaso y fragmentario. Así, faltan estudios sobre identificación y caracterización de actividad de enzimas digestivas clave en el hepatopáncreas y sobre el posible efecto de la salinidad sobre las mismas. Se estudió la existencia, características bioquímicas y respuesta a baja salinidad de amilasa, maltasa y sacarasa en el hepatopáncreas del cangrejo eurihalino Neohelice (Chasmagnathus) granulata. La mayor actividad de amilasa y maltasa se encontró a pH 5.2. La actividad de sacarasa fue máxima dentro de un rango de pH de 3.6-5.2. Las actividades de amilasa, maltasa y sacarasa mostraron una cinética michaeliana (km=0.41±0.10 mg ml-1; 1.37±1.03 mM y 0.55±0.45 mM, respectivamente). En cangrejos aclimatados a baja salinidad (10 psu, condición de hiperregulación), la actividad de amilasa fue mayor (7263±980 μg maltosa min-1 mg prot-1), que en individuos aclimatados a 35 psu (condición de osmoconformación) (3605±340 μg maltosa min-1 mg prot-1). Las actividades de maltasa y sacarasa (497±98 y 64±16 μg glucosa min-1 mg prot-1, respectivamente) fueron similares en ambas salinidades. La respuesta de la actividad de amilasa a baja salinidad permite sugerir un rol en mecanismos de ajustes bioquímicos secundarios a la hiperregulación. Los resultados constituyen un aporte relevante al conocimiento sobre las complejas adaptaciones a nivel bioquímico en respuesta a baja salinidad en cangrejos eurihalinos.
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Anger, K. - 2001. The Biology of Decapod Crustacean Larvae. Crustacean issues, 14: 1-420.
Azzalina, J.D. and D.G. Trainer. - 1985. Amylolytic activity in the hepatopancreas of Uca minax, Uca pugnax and Uca pugilator. Comp. Biochem. Physiol. B., 82(4): 679-982. http://dx.doi.org/10.1016/0305-0491(85)90507-3
Biesiot, P. and J.M. Capuzzo. - 1990. Changes in the digestive enzyme activities during early development of the American lobster Homarus americanus Milne Edwards. J. Exp. Mar. Biol. Ecol., 136(3): 107-122. http://dx.doi.org/10.1016/0022-0981(90)90190-N
Buckup, G.B., N.F. Fountoum, N.P. Marroni and L.C. Kucharski. - 1991. O caranguejo. Manual para o ensino prático em zoología. Editoria Da Universidade, Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, Brasil.
Bradford, M.M. - 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein-dye binding. Analyt. Biochem., 72: 248-254. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
del Valle, J.C. and A.A. López Mañanes. - 2008. Digestive strategies in the South American subterranean rodent Ctenomys talarum. Comp. Biochem. Physiol. A., 150(4): 387-394. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2008.03.011
Figueiredo, M.S.R.B. and A.J. Anderson. - 2009. Digestive enzyme spectra in crustacean decapods (Paleomonidae, Portunidae and Penaeidae) feeding in the natural habitat. Aquac. Res., 40(3): 282-291. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2109.2008.02087.x
Fonseca, F.V., J.R. Silva, R. Samuels, R. DaMatta, W. Terra and C.P. Silva. - 2010. Purification and partial characterization of a midgut membrane-bound α-glucosidase from Quesada gigas (Hemiptera: Cicadidae). Comp. Biochem. Physiol., Part B 155: 20-25.
Freire, C.A., H. Onken and J.C. McNamara. - 2008. A structure function analysis of ion transport in crustacean gills and excretory organs. Comp. Biochem. Physiol. A., 151(3): 272-304.
Hammer, H.S., C.D. Bishop and S.A. Watts. - 2003. The characterization of three digestive enzymes from the crayfish. Procamabarus clarkii. J. Alabama Acad. Sci., 74(1):47-59.
Iribarne, O., A. Bortolus and F. Botto. - 1997. Between-habitats differences in burrow characteristics and trophic modes in the southwestern Atlantic burrowing crab Chasmagnathus granulata. Mar. Ecol. Prog. Ser., 155: 132-145. http://dx.doi.org/10.3354/meps155137
Johnston, D.J. - 2003. Ontogenic changes in digestive enzyme activity of the spiny lobster, Jasus edwardsii (Decapoda, Palinuridae). Mar. Biol., 143(6): 1071-1082. http://dx.doi.org/10.1007/s00227-003-1154-0
Johnston, D.J. and J. Freeman. - 2005. Dietary preference and digestive enzyme activities as indicators of trophic resource utilization by six species of crab. Biol. Bull., 208(1): 36-46. http://dx.doi.org/10.2307/3593099 PMid:15713811
Kucharski, L.C., V. Schein, E. Capp and R.S.M. Da Silva. - 2002. In vitro insulin stimulatory effect on glucose uptake and glycogen synthesis in the gills of the estuarine crab Chasmagnathus granulata. Gen. Comp. Endocrinol., 125(2): 256-263. http://dx.doi.org/10.1006/gcen.2001.7748 PMid:11884071
Li, E., L. Chen, C. Zeng, N. Yu, Z. Xiong, X. Chen and J.G. Qin. - 2008. Comparison of digestive and antioxidant enzymes activities, haemolymph oxyhemocyanin contents and hepatopancreas histology of white shrimp, Litopenaeus vannamei, at various salinities. Aquaculture, 274: 80-86. http://dx.doi.org/10.1016/j.aquaculture.2007.11.001
López Mañanes, A.A., L.J. Magnoni and A.L. Goldemberg. - 2000. Branchial carbonic anhydrase (CA) of gills of Chasmagnathus granulata (Crustacea Decapoda). Comp. Biochem. Physiol. B., 127(1): 85-95.
Lorenzon, S. - 2005. Hyperglycemic stress response in Crustacea. ISJ., 2: 132-141.
Lwalaba, D., K.H. Hoffmann and J. Woodring. - 2010. Control of the release of digestive enzymes in the larvae of the fall armyworm, Spodoptera frugiperda. Arch. Insect. Biochem. Physiol., 73(1): 1-16. PMid:19557853
McClintock, J.B., T.S. Klinger, K. Marion and P. Hsueh. - 1991. Digestive carbohydrases of the blue crab Callinectes sapidus (Rathbun): implications in utilization of plant-derived detritus as a trophic resource. J. Exp. Mar. Biol. Ecol., 148(2): 233-239. http://dx.doi.org/10.1016/0022-0981(91)90084-A
Muhlia-Almazán, A. and F.L. García-Carreño. - 2003. Digestion Physiology and Proteolytic Enzymes of Crustacean Species of the Mexican Pacific Ocean. In: M.E. Henrickx, (ed.), Contributions to the Study of the East Pacific Crustaceans. Instituto de Ciencias del Mar y Limnologia, UNAM, México, 2: 77-91
Pavasovic, M., N.A. Richardson, A.J. Anderson, D. Mann and P.B. Mather. - 2004. Effect of pH, temperature and diet on digestive enzyme profiles in the mud crab, Scylla serrata. Aquaculture, 242(1-4): 641-654. http://dx.doi.org/10.1016/j.aquaculture.2004.08.036
Pinoni, S.A. - 2009. Mecanismos de mantenimiento del medio interno en respuesta a estrés ambiental en crustáceos decápodos de interés regional. PhD thesis, Universidad Nacional de Mar del Plata. Mar del Plata.
Pinoni, S.A., A.L Goldemberg and A.A. López Mañanes. - 2005. Alkaline phosphatase activities in muscle of the euryhaline crab Chasmagnathus granulatus: Response to environmental salinity. J. Exp. Mar. Biol. Ecol., 326(2): 217-226. http://dx.doi.org/10.1016/j.jembe.2005.06.004
Pinoni, S.A. and A.A. López Mañanes. - 2009. Na+ ATPase activities in chela muscle of the euryhaline crab Neohelice granulata: Differential response to environmental salinity. J. Exp. Mar. Biol. Ecol., 372(1-2): 91-97. http://dx.doi.org/10.1016/j.jembe.2009.02.012
Resch-Sedlmeier, G. and D. Sedlmeier. - 1999. Release of digestive enzymes from the crustacean hepatopancreas: effect of vertebrate gastrointestinal hormones. Comp. Biochem. Physiol B., 1(2)2: 187-192.
Saxena, P. and R.C. Murthy. - 1982. Hepatopancreatic sucrase of Macrobrachium lamarrei (Crustacea, Caridea, Palaemonidae). Proc. Indian Acad. Soi. (Anim. Sci.)., 91(1): 33-38.
Schleich, C., A.L. Goldemberg and A.A. López Mañanes. - 2001. Salinity dependent Na+/K+ ATPase activity in gills of euryhaline crab Chasmagnathus granulatus. Gen. Physiol. Biophys., 20: 255-256. PMid:11765216
Spivak, E. - 1997. Cangrejos estuariales del Atlántico sudoccidental (25°-41°S) (Crustacea: Decapoda: Brachyura). Invest. Mar. Valparaíso, 25 : 105-120.
Sterling, K.M., C.O. Cheeseman and G.A. Ahearn. - 2009. Identification of a novel sodium-dependent fructose transport activity in the hepatopancreas of the Atlantic lobster Homarus americanus. J. Exp. Biol., 212(12): 1912-1920. http://dx.doi.org/10.1242/jeb.026831 PMid:19483009
Valle, S.C., P. Eichler, J.E. Maciel, G. Machado, L.C. Kucharski and R.S.M Da Silva. - 2009. Seasonal variation in glucose and neutral amino acid uptake in the estuarine crab Neohelice granulata. Comp. Biochem. Physiol. A., 153(3): 252-257. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2009.02.033
Van Weel, P.B. - 1960. On the secretion of digestive enzymes by the marine crab, Thalamita crenata. J. Comp. Physiol., 43(6): 567-577.
Verri, T., A. Mandal, L. Zilli, D. Bossa, P.K. Mandal, L. Ingrosso, V. Zonno, S. Viella, G.A. Aheam and C. Storelli. - 2001. D-Glucose transport in decapod crustacean hepatopancreas. Comp. Biochem. Physiol. A., 130(3): 585-606. http://dx.doi.org/10.1016/S1095-6433(01)00434-2
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